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Sir Richard Henderson

El creciente poder de la criomicroscopía electrónica

Ciencias de la Vida y de la Materia Conferencia 24 de septiembre de 2018 Madrid

Información general

Sede: Fundación Ramón Areces Vitruvio, 5. 28006 Madrid
Interpretación simultánea

  • Aforo limitado
  • Inscripción gratuita

En colaboración con:

Real Academia de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales

  • Descripción
  • Programa

Durante los últimos años, la criomicroscopía electrónica (crioME) de partículas individuales ha experimentado un salto cuántico en su capacidad de resolver estructuras, debido a la mejora de los microscopios electrónicos, de los detectores de electrones y del software de procesamiento de imagen, lo que ha revolucionado la biología estructural.

Utilizando la técnica inventada por Jacques Dubochet y sus colegas, se genera mediante congelación ultrarrápida (utilizando etano líquido) una capa delgada de agua vitrificada en el que las macromoléculas a estudiar (p.ej. proteínas) se disponen en muy distintas orientaciones. El registro de las imágenes de esas partículas y su posterior procesamiento mediante técnicas computacionales sirve para determinar la estructura tridimensional de esas macromoléculas, con frecuencia a resolución casi atómica.

En esta conferencia, sir Richard Henderson a describir algunos resultados recientes y a discutir las barreras que se pueden sobrepasar en el futuro. La crioME se ha convertido en una poderosa herramienta de la biología estructural, pero todavía hay muchas mejoras que pueden llevarse a cabo para alcanzar sus límites teóricos. 

Lunes, 24

19:30

Conferenciante:
Sir Richard Henderson 
Premio Nobel de Química 2017. 
Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica. Cambridge, Reino Unido. 

Richard Henderson: es biólogo estructural, con formación en física por la Universidad de Edimburgo. Después de un doctorado en el Laboratorio de Biología Molecular del Consejo de Investigación Médica (LMB-MRC; Cambridge, Reino Unido) trabajando en mecanismos de enzimas, desarrolló un interés en las proteínas de membrana como investigador postdoctoral en Yale. De vuelta al LMB-MRC y con Nigel Unwin, utilizó la microscopía electrónica para determinar la estructura de la proteína de membrana bacteriorrodopsina en cristales bidimensionales, primero a baja resolución (1975) y más tarde a resolución atómica (1990), la primera proteína resuelta con esta técnica. Durante los últimos 20 años, ha trabajado en varios aspectos del desarrollo de la metodología de la criomicroscopía electrónica de partículas individuales (crioME), que recientemente ha alcanzado el estado en que es posible obtener estructuras atómicas de una amplia variedad de complejos macromoleculares rutinariamente. Todos estos desarrollos han sido reconocidos por la Academia Nobel, que en 2017 le concedió, junto a Jacques Dubochet y Joachim Frank, el Premio Nobel de Química.

En los últimos años, y junto con Chris Tate, ha desarrollado el método de "termoestabilización conformacional" que permite que cualquier proteína de membrana se vuelva más estable y al mismo tiempo retenga una cierta conformación de interés. Esta técnica ha ayudado a la cristalización y posterior determinación de la estructura de varios receptores acoplados a proteína G (GPCR), que son proteínas de gran interés médico. Estos desarrollos han permitido la creación, en 2007, de la empresa Heptares, que tiene en la actualidad unos 125 empleados.

Ha sido jefe del departamento de biología estructural del LMB, subdirector y director. Es miembro de EMBO y FRS, y es poseedor de un gran número de premios y distinciones. 

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